Bases moléculaires de la catalyse rédox
Molecular bases of redox catalysis
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L’axe transversal « Bases moléculaires de la catalyses rédox », qui s’appuie sur une thématique historique du laboratoire, rassemble des membres de différentes équipes : BIP01, BIP05, BIP06, BIP07, BIP08, BIP09.
Les projets rattachés à cet axe portent sur des modèles communs, parmi lesquels de nombreuses métalloenzymes (telles que des enzymes à molybdène/tungstène/cuivre/fer/nickel), des enzymes à cofacteurs organiques (flavines, quinones, pyrophosphate de thiamine…) et des métalloprotéines artificielles. Nous combinons des techniques et méthodes complémentaires : biochimie, enzymologie, biologie moléculaire, électrochimie, modélisation, microscopie, spectroscopies telles qu’absorption UV-Vis, RPE et RMN. Nos objectifs sont de réaliser la caractérisation structurale et fonctionnelle d’enzymes canoniques, atypiques ou artificielles bio-inspirées ; étudier les déterminants de la spécificité et de la réversibilité de la catalyse ; rechercher des inhibiteurs et étudier les interactions avec les inhibiteurs ; comprendre l’évolution des propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes après immobilisation ; explorer la diversité des réactions catalysées par des enzymes d’une même famille… Nous explorons des processus tels que la bifurcation des électrons, la dynamique conformationnelle ou le contrôle à distance des propriétés rédox et catalytiques avec notamment l’influence des résidus distants et des réseaux de liaisons hydrogène.
Nos recherches ont des applications potentielles dans les domaines de l’environnement, des bioénergies et de la santé.
The transversal axis “Molecular bases of redox catalysis”, which is based on a historical theme of the laboratory, gathers members from several groups: BIP01, BIP05, BIP06, BIP07, BIP08, BIP09..
Projects linked to this axis are related to common models, including numerous metalloenzymes (such as molybdenum/tungsten/copper/iron/nickel enzymes), enzymes with organic cofactors (flavins, quinones, thiamine pyrophosphate…) and artificial metalloproteins. We combine various techniques and complementary methods: biochemistry, enzymology, molecular biology, electrochemistry, modeling, microscopy, EPR, NMR and UV-Vis absorption spectroscopies (lien vers les plateformes). Our objectives are to carry out the structural and functional characterization of canonical, atypical or bioinspired artificial enzymes; study the determinants of the specificity and reversibility of catalysis; search for inhibitors and study interactions with inhibitors; understand the evolution of the structural and functional properties of enzymes after immobilization; explore the diversity of reactions catalyzed by members of a single enzyme family… We explore processes such as electron bifurcation; conformational mobility or remote control of redox and catalytic properties including the influence of distant residues and hydrogen bond networks.
Our research has potential applications in the fields of environment, bioenergy and health.